149AUTHOR博士（薬学）同 年 Scripps研究所博士研究員2012年 学習院大学理学部助教2014年 東京工業大学資源科学研究所助教2016年 東京工業大学科学技術創成研究院助教2020年 東北大学学際科学フロンティア研究所助教2024年 東北大学学際科学フロンティア研究所准教授現在に至るクリプティックサイトバインダー リガンドが存在していない状況では明確に特定できないが、リガンドが結合することにより誘起されるリガンド結合部位、いわば、隠れたリガンド結合部位をクリプティックサイト（クリプトサイト）と呼び、クリプティックサイトに結合するリガンドを称してクリプティックサイトバインダー（クリプトサイトバインダー）と呼ぶ。近年、タンパク質－ タンパク質相互作用（PPI）が魅力的な創薬標的として注目されている。しかしPPIの相互作用部位は、平面的で広い空間であることを特徴とし、高活性リガンドの取得は一般的には難しい。しかし、これまでに開発に成功したPPI阻害剤の多くはクリプティックサイトに結合する特徴を有することが複合体構造解析により報告されている。 Caseinolytic protease P（ClpP） Caseinolytic protease P（ClpP）は、原核生物、真核生物のミトコンドリアマトリックス、葉緑体に存在し、高度に保存されたセリンプロテアーゼである。ClpPはAAA＋ATPase型アンフォールダーゼと複合体を形成し、主にアンフォールディング／ミスフォールディングタンパク質の分解を行い、タンパク質の品質管理、恒常性の維持を担っている。近年数多く報告されているClpPの活性化薬は、ClpPコンフォメーションを活性中心が存在する中央孔が開いた形に固定するため、活性化薬と相互作用したClpPは非特異的にタンパク質を分解する。これにより、タンパク質恒常性を破壊し、生理機能に影響を与える。このことからClpPおよび、ClpP活性化薬は抗がん剤や抗菌剤としての利用が期待されている。山田若菜（東北大学大学院生命科学研究科） Copyright © 2024 The Pharmaceutical Society of Japan山田若菜（やまだ わかな）2022年 東北大学農学部卒業2024年 東北大学大学院生命科学研究科修士課程修了同 年 アステラス製薬株式会社入社佐藤伸一（さとう しんいち）2011年 東京大学大学院薬学系研究科博士課程修了 石川稔（いしかわ みのる）1996年 東京工業大学大学院生命理工学研究科修士課程友重秀介（ともしげ しゅうすけ）2016年 東京大学大学院薬学系研究科博士後期課程修了 修了1996年－2008年 明治製菓株式会社（現Meiji Seikaファルマ株式会社）2006年 東京大学博士（薬学）2008年－2019年 東京大学分子細胞生物学研究所助教、講師、准教授2019年 現在に至る博士（薬科学）同 年 University of Notre Dame 研究員2018年 東京理科大学理工学部応用生物科学科助教2019年 現在に至る宮地弘幸（東京大学大学院薬学系研究科）Copyright © 2024 The Pharmaceutical Society of JapanCopyright © 2024 The Pharmaceutical Society of Japan用語解説用語解説
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